ユビキチンとタンパク質分解

シグナル伝達にかかわるタンパク質は、リン酸化・脱リン酸化にて活性・不活性が調節されるだけでなく、不可逆的に分解される場合があります。

この不可逆な分解を受ける基質には、βカテニン、lκBα、p53らが該当しています（他はよくわからず・・・）。

これらは、リン酸化を受けたものが活性体ではなく、逆に、ユビキチンリガーゼという酵素によって、 エネルギー依存（ATP分解）に、ユビキチン（標的タンパク質のリジン残基に結合するアミノ酸） が付加されて、最終的にプロテアソームにて分解されます。

詳しく言うと、ユビキチンを付加するのには、ユビキチン活性化酵素（E1）、ユビキチン結合酵素（E2）、ユビキチンリガーゼ（E3）の3つの酵素が必要です。 E1はユビキチンのC末端をアデニル化してチオエステル結合を形成する。

この活性化されたユビキチンがE2にチオエステル結合した後、標的基質分子を認識する E3を介して基質分子のリジン残基にイソペプチド結合で付加される。

さらに付加されて、鎖状になったポリユビキチンは26Sプロテアソームにより認識されて分解を受けます。

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